Enlaces Peptídicos
Un enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre dos aminoácidos. Para formar un enlace peptídico, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido. Como resultado, también se libera una molécula de agua. Esto se conoce como una reacción de condensación. El enlace resultante es un enlace CO-NH y se denomina enlace peptídico. Adicionalmente, la molécula resultante se llama amida.
Formación de Enlaces Peptídicos
Para formar un enlace peptídico, las moléculas de los aminoácidos deben orientarse de modo que el grupo carboxílico de un aminoácido pueda reaccionar con el grupo amina de otro. En su forma más básica, dos aminoácidos individuales se combinan mediante la formación de un enlace peptídico para formar un dipéptido, el péptido más pequeño (compuesto solo por 2 aminoácidos). Cualquier número de aminoácidos puede unirse en cadenas para formar nuevos péptidos.
Hidrólisis de Enlaces Peptídicos
La hidrólisis (descomposición química resultante de una reacción con agua) puede romper un enlace peptídico. Aunque la reacción en sí es bastante lenta, los enlaces peptídicos formados son susceptibles a ruptura cuando entran en contacto con agua (enlaces metaestables). La reacción entre un enlace peptídico y agua libera aproximadamente 10kJ/mol de energía libre. La longitud de onda de absorción de un enlace peptídico es 190-230 nm.
Estructura del Enlace Peptídico
Estudios de difracción de rayos X han indicado que los enlaces peptídicos son rígidos y planares. Estas características físicas se derivan principalmente de la interacción de resonancia de la amida: el nitrógeno de la amida puede deslocalizar su par solitario de electrones hacia el oxígeno del carbonilo. Esta resonancia afecta directamente la estructura del enlace peptídico. El enlace N-C del enlace peptídico es más corto que el enlace N-Cα, y el enlace C=O es más largo que los enlaces carbonilo normales.
Polaridad del Enlace Peptídico
El nitrógeno en el enlace peptídico tiene un par solitario de electrones cerca de un enlace carbono-oxígeno. Como resultado, se puede dibujar una estructura de resonancia razonable con un doble enlace entre carbono y nitrógeno. Consecuentemente, el oxígeno tiene carga negativa y el nitrógeno tiene carga positiva. La rotación alrededor del enlace peptídico está inhibida por la estructura de resonancia. El enlace peptídico tiene aproximadamente 40% de carácter de doble enlace y por ello es rígido. Las cargas resultan en un dipolo permanente: el oxígeno tiene carga -0.28 y el nitrógeno +0.28.
Enzimas y Enlaces Peptídicos
En el reino biológico, las enzimas dentro de los organismos vivos pueden tanto formar como romper enlaces peptídicos. Varias hormonas, antibióticos, agentes antitumorales y neurotransmisores son péptidos, la mayoría de los cuales se denominan proteínas (debido al número de aminoácidos que contienen).
Puntos Clave
- Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes CO-NH entre aminoácidos
- Se forman por reacción de condensación, liberando agua
- Son rígidos y planares debido a la resonancia
- Tienen aproximadamente 40% de carácter de doble enlace
- Pueden romperse por hidrólisis o acción enzimática
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Términos del glosario
Preguntas frecuentes
- ¿Por qué los enlaces peptídicos son tan estables?
- Los enlaces peptídicos son estables debido a la resonancia que les confiere carácter parcial de doble enlace (40%). Esto hace que la rotación sea restringida y el enlace sea más fuerte que un enlace simple típico.
- ¿Cómo se rompen los enlaces peptídicos en el cuerpo?
- Las enzimas proteolíticas (proteasas) catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos. Este proceso es mucho más rápido que la hidrólisis espontánea y es esencial para la digestión de proteínas.
- ¿Qué determina la forma de una proteína?
- La rigidez de los enlaces peptídicos y los ángulos de rotación permitidos en otros enlaces determinan la estructura tridimensional. Esto afecta la función biológica de la proteína o péptido.